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FU-Nachrichten 6-2000
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Das Jahr 2000 hat die Bundesforschungsministerin, Edelgard Bulmahn zum Jahr der Physik erklärt. Die FU-Nachrichten nehmen das zum Anlass, dem Fachbereich Physik Gelegenheit zu geben, sich ausführlich vorzustellen.

Zum Verständnis der Photosynthese werden von den biophysikalisch arbeitenden Gruppen unseres Fachbereichs in den als für diesen Prozess wichtig erkannten Farbstoff-Proteinkomplexen die nach Lichteinfall ausgelösten Änderungen der geometrischen und magnetischen Struktur und dadurch gestartete Transportvorgänge studiert. Zum Einsatz kommen dabei die modernen zeitaufgelösten Methoden der Optischen Spektroskopie und der Magnetischen Resonanz. So ist z. B. die Form der elektrischen Potenzialbarriere von Ionenkanälen in Zellmembranen und ihre Steuerung durch Zusätze und die genannten Strukturänderungen weltweit Gegenstand intensiver interdisziplinärer Forschung, da Transportprozesse durch Zellmembranen eine übergeordnete Rolle in Biologie und Medizin spielen. Die Ergebnisse derart grundlegender Experimente sind für das Verständnis verwickelter biophysikalischer Prozesse unerlässlich. Dabei lassen sich spezifische Aussagen nur dadurch gewinnen, dass neben den'Wildtypen' auch Mutanten der Proteine gezielt hergestellt werden. Diese Arbeiten werden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft nachhaltig gefördert.

Dargestellt ist das Transportprotein Bakteriorhodopsin, welches die Zellmembran durchdringt. Die Nummern bezeichnen diejenigen Orte im Protein, die in Mutanten mit Spinsonden markiert wurden. Die Form der Potenzialschwelle im Protonenkanal wird in Abhängigkeit von der Position r mittels Elektronenspinresonanz abgetastet.

Wichtigste Beispiele der untersuchten Proteinkomplexe sind die Reaktionszentren der Photosynthese in Pflanzen und Purpurbakterien, das lichtgetriebene Enzym (Photolyase) zur Reparatur von UV-Schäden an der DNA, die lichtgetriebene Protonenpumpe (Bakterio-Rhodopsin) sowie signalübertragende Photorezeptoren (Phytochrom, Rhodopsin). In der aktuellen Forschung zur Aufklärung der Zusammenhänge zwischen Struktur, Dynamik und biologischer Funktion solcher Proteinkomplexe interessieren vor allem die lichtinduzierten Strukturänderungen der Chromophore sowie die unmittelbar nach Lichteinfall ablaufenden Übertragungsreaktionen von Elektronen und Protonen.

Zur Aufklärung dieser Transferschritte in den Transportproteinen wird vorwiegend die Elektronenspinresonanz eingesetzt, welche nach einem kurzen Laserblitz die Strukturen und dynamischen Eigenschaften der beteiligten Molekülzustände misst. Ein Elektron bzw. Proton springt dabei an einzelnen oder mehreren Farbstoffmolekülen entlang, die in einer Protein-Matrix eingebettet sind, und liefert dadurch die elektrochemische Energie für die folgenden Dunkelreaktionen. Durch den Übergang zu sehr hohen Magnetfeldern wurde es möglich, an winzigen Probenmengen auf wenige milliardstel Sekunden genau die lichtinduzierten Reaktionen zu untersuchen und die Struktur der kurzlebigen Reaktionspartner zu bestimmen. Bei den signalübertragenden Photorezeptoren werden folgende Fragen untersucht: Wie wird die lichtinduzierte Strukturänderung des Chromophors auf das Protein übertragen? Und umgekehrt: Wie führt die lokale Strukturänderung am Farbstoff-Bindungsort zur molekularen Erkennung im weit entfernten Bereich der Signalübertragung im Protein?

Als Beispiel zeigt die Abbildung das Transmembran-Protein Bakteriorhodopsin, welches Sonnenlicht in chemische Energie umwandelt. Für das Verständnis der biologischen Funktion ist die Charakterisierung der an diesem Ionenkanal beteiligten Aminosäuren und Wassermoleküle nahe dem Farbstoffmolekül Retinal wichtig. Sie bestimmen nämlich die Höhe der Potenzialschwelle, welche die wanderenden Protonen beim Membrandurchgang zu überwinden haben. Diese Potenzialschwelle kann mit an ausgewählten Orten angehefteten 'Spinsonden' durch die Magnetische Resonanz abgetastet werden; das Maximum der Potenzialschwelle liegt gerade in der Nähe des Retinals.

 
 
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